Estudio del autoensamblaje de aminoácidos modificados con Fmoc a través de distintas vías complejas

Abstract

El autoensamblaje de aminoácidos y péptidos es un fenómeno de gran relevancia tanto en la biología funcional como en el desarrollo de nuevas tecnologías. Este trabajo se enfoca en estudiar los procesos de autoensamblaje de aminoácidos modificados con el grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc). La importancia de entender estos mecanismos radica en que el autoensamblaje puede formar diversas estructuras supramoleculares, influenciadas por la “complejidad de vías” y las condiciones de separación de fases líquido-líquido (LLPS) y líquido-sólido (LSPS). En este estudio se investigaron cinco aminoácidos: Fmoc-L-leucina, Fmoc-L-isoleucina, Fmoc-L-serina, Fmoc-alfa-metil-L-leucina y Fmoc-N-metil-L-leucina. Se analizaron sus comportamientos a nivel macroscópico y microscópico bajo diferentes condiciones experimentales. Se realizaron experimentos adicionales de reología y difracción de rayos X en polvo para caracterizar las propiedades estructurales y dinámicas de los ensamblajes formados. Se quiere destacar la importancia de comprender los comportamientos de nucleación, si siguen un modelo clásico o no clásico, y la formación de estructuras intermedias a lo largo del proceso. Este trabajo enfatiza la importancia de los sistemas simples y el potencial del autoensamblaje como herramienta para la creación de nuevos materiales funcionales. Los resultados indican que los aminoácidos modificados con Fmoc presentan una rápida cinética de autoensamblaje y formaciones estructurales estables. Cada aminoácido presenta dinámicas únicas de nucleación y ensamblaje, proporcionando información relevante para el diseño de sistemas biomiméticos y aplicaciones biomédicas y nanotecnológicas.